酶的特征性常数？km值是酶的特征性常数

脲酶的Km值是多少

Km值是酶的一个特征性常数，是酶促反应的速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

它与酶的性质、底物和反应条件均有关而与酶浓度无关。大多数酶的Km值在10～10mol/L。

km值的意义是指什么

km的意义：米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。

Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。Km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕,它可以表示酶和底物之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越弱，反之亦然。

km值指的是

1、km值的意义是指酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示，酶反应速度与底物浓度之间的定量关系。Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度。

2、酶的特征常数之一，不同的酶Km值不同，同一种酶与不同底物反应Km值也不同，Km值可近似的反应酶与底物的亲和力大小：Km值大，表明亲和力小；Km值小，表明亲和力大。

酶转换数和米氏常数的理解

酶转换数（turnovernumber）是指在单位时间内，一个酶分子催化转化底物的次数。它表示了酶分子的催化效率，即酶能够催化底物转化的速度。

酶转换数可以通过以下公式计算：

酶转换数=催化的底物分子数/酶分子数

例如，如果一个酶分子每秒钟能够催化1000个底物分子的转化，那么它的酶转换数就是1000。

米氏常数（Michaelisconstant），通常表示为Km，是酶与底物之间的亲和力或结合力的度量。它是描述酶与底物结合和反应速率的重要参数。

米氏常数是在酶反应速率的实验条件下，底物浓度为一半最大反应速率时的底物浓度。它可以用于衡量底物与酶的亲和力或结合力的强弱程度。Km越小，表示酶与底物结合更紧密，亲和力更高；Km越大，表示酶与底物结合松弛，亲和力更低。

以酶底物反应速率与底物浓度的饱和曲线（Michaelis-Menten曲线）为基础，米氏常数可以通过非线性回归等方法计算得到。它在酶动力学研究中具有重要的作用，可用于评估酶底物结合的特性和酶催化能力的大小。

酶的特征性常数有哪些

米氏常数是酶的特征性常数，可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关，而受温度和pH值的影响，竞争性抑制剂米氏常数增大，最大反应速度不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。

Km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下：它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕。

由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。

扩展资料：

大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。

通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物与之结合并催化底物转变为产物。不过酶的活性中心只是酶分子中的很小部分。酶催化反应的特异性实际上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。

而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团。

酶原激活的本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成酶原激活有重要的生理意义，一方面它保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏，另一方面使它们在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。

为什么要测定酶的Km值，有什么意义

Km的意义：①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。③Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[S]>100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km<[S]<100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。